By Bernt Gerhardt
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Die Spezifitat des Enzyms hinsichtlich der bevorzugt oxidierten a-Hydroxysaure variiert in Peroxisomen tierischer Zellen (MCGOARTY et al. 1974). Die a-Hydroxysaureoxidase der Peroxisomen pflanzlicher Zellen ist - soweit die Spezifitat der Oxidase genauer untersucht wurde - eine Glycolatoxidase. Ein cytochemischer Nachweis fur a-Hydroxysaureoxidaseaktivitat, der auch in der Elektronenmikroskopie eingesetzt werden kann, wurde von SHNITKA und TALIBI (1971, vgl. auch HAND 1975) ausgearbeitet. Er basiert auf dem in der Cytochemie verschiedentlich verwendeten Einsatz von Ferricyanid als Elektronenakzeptor und der Bildung des unloslichen, elektronenoptisch dichten Kupfercyanoferrats CU2[Fe(CN)6] aus Ferrocyanid und Kupfersulfat.
Die Spezifitat des Enzyms hinsichtlich der bevorzugt oxidierten a-Hydroxysaure variiert in Peroxisomen tierischer Zellen (MCGOARTY et al. 1974). Die a-Hydroxysaureoxidase der Peroxisomen pflanzlicher Zellen ist - soweit die Spezifitat der Oxidase genauer untersucht wurde - eine Glycolatoxidase. Ein cytochemischer Nachweis fur a-Hydroxysaureoxidaseaktivitat, der auch in der Elektronenmikroskopie eingesetzt werden kann, wurde von SHNITKA und TALIBI (1971, vgl. auch HAND 1975) ausgearbeitet. Er basiert auf dem in der Cytochemie verschiedentlich verwendeten Einsatz von Ferricyanid als Elektronenakzeptor und der Bildung des unloslichen, elektronenoptisch dichten Kupfercyanoferrats CU2[Fe(CN)6] aus Ferrocyanid und Kupfersulfat.
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